1. Wielofunkcyjne pochodne węglowodorów, zawierają w swoich cząsteczkach, co najmniej 2 różne grupy funkcyjne taką grupę związków są aminokway, które zawierają 2 grupy funkcyjne.
(NH2)n-R-(COOH)m, gdzie:
R- oznacza fragment węglowodorowy. Grupa „R” może zawierać także inne gr. funkcyjne.
NH2- grupa aminowa
COOH- grupa karboksylowa
2. Nazwy aminokwasowe, tworzymy poprzez dodanie do nazwy „amino” macierzystego kwasu, np.:
* CH3COOH- (kw.octowy)
*NH2-CH2-COOH(aminooctowy kwas)
3. Najprostszym aminokwasem jest kwas aminooctowy:
a)GLICYNA:
-subst. Krystaliczna
-dobrze rozpuszczalna w wodzie
-roztwór ma odczyn obojętny
* Roztwór wodny gliceryny ma odczyn obojętny, gdyż następuję przeniesienie kationu wodoru z grupy COOH do grupy NH2, w ten sposób grupa potasowa zobojętnia grupę potasową, powstały jon nazywa się OBOJNIACZY.
CH2-C=O à
| OH ß
:N-H
|
H
glicyna jon obojnaczy gliceryny
*Jony obojnacze tworzą się w przypadku aminokwasów przy pewnym określonym pkt. zwanym pkt. IZOELEKTRYCZNYM
4.Charakter amfoteryczny - Ze wzg. na obecność grup aminowej-zasadowej i karboksylowej-kwasowej, glicyna może reagować zarówno z kwasami jak i zasadami.
*Anion Aminooctowy
H-N-CH2-C=O+OHàCH2-C=O+H2O
H - N – H
*Kation Karboksymetanoamoniowy
H-N-CH2-C=O+HàCH2-C=O
| H - N – H
H H
5.Cząsteczki aminokwasów mogą łączyć się ze sobą grupami NH2 i COOH. Tworzą się wówczas charakterystyczne wiązania- PEPTYDOWE, a produkty to PEPTYDY.
NH2-CH2-C=O+N-CH2-C=Oà
àH2O+NH2-CH2-C-N-CH2-C=O
glicyno glicyna
gly-gly
6. Wiązania peptydowe, są charakterystyczne dla peptydów i białek. Szczególnie znaczenie reakcja ta ma dla powstania białek naturalnych. Bierze w niej udział 20 aminokwasów.
7. Podział peptydów:
a) digopeptydy ( 2-10 reszt aminokwasowych): dipeptydy i tripeptydy
b) polipeptydy (11-100 reszt aminokwasowych)
c) białka ( powyżej 100 reszt aminokwasowych)
zad1/152
a)alanina sodu:
NH2-CH-COOH+NaOHàNH2-CH-COONa+H2O
CH3
b) chlorowodorotlenek alaniny:
NH2-CH-COOH+HClàNH3Cl-CH-COOH
CH3 CH3
8.Białka – to związki wielkocząsteczkowe o masach kilku milionów „U” (woda 18u). Powstają w rybosomach komórek, w których aminokwasy łączą się wg. kolejności zawartej w DNA.
9. Wyróżniamy:
I grupa(proste):
a) biała włókniste –
-keratyna, która znajduje się we włosach, rogach, skórze,
-kolagen, stanowiący przeważającą część tkanki łącznej,
-elastyna, występująca w wiązadłach i chrząstkach.
b) białka globularne
-albumina, przeważający składnik osocza, białka jaja, występuje także w mięśniach,
-globulina, występuje podobnie jak albumina w osoczu oraz w mleku,
-prolamina, będąca białkiem zapasowym w nasionach,
- gluteina, również występująca w nasionach.
II gruba (skład łańcucha polip): -białka proste, inaczej proteiny, są to związki zbudowane z łańcuchów polipeptydowych bez składnika białkowego, -białka złożone, czyli proteidy, oprócz polipeptydów w ich skład wchodzi także substancja niebiałkowa.
10. Struktury białek:
a) struktura pierwszorzędowa – określa kolejność, czyli sekwencje aminokwasu w łańcuchu b) struktura drugorzędowa – określa jaki ukł przestrzenny za pomocą wiązań wodorowych tworzą łańcuchy polipeptydowe c) struktura trzeciorzędowa – wskazuje na ułożenie łańcuchów wzg. siebie w przestrzeni. Ułożenie to jest ustabilizowane wiąz. wodorowymi (siarka-siarka o elektrostatyczne)d) struktura czwartorzędowa – to kłębki zbudowane z łańcuchów i tworzące tzw. podjednostki.
11. Na czym polega różnica między wysalaniem, a denaturacją białek i co powoduje te zjawiska?
- wysalanie jest procesem odwracalnym w przeciwieństwie do denaturacji, która jest nieodwracalna.
- wysalanie nie narusza struktury przestrzennej białka, zaś denaturacja polega na trwałym zniszczeniu wyższych struktur białka przy zachowaniu jedynie struktury I rzędowej, a niekiedy również II rzędowej.
- osad w wysalaniu jest osadem koloidalnym, rozpuszczalnym zwanym koagulacją i osad w denaturacji jest to osad białego i ściętego białka, nie rozpuszczalny po dodaniu wody.
- w wysalaniu zachodzi proces PEPTYZACJI (proces odwracalny)
12. Jakie znasz barwne charakterystyczne dla białek reakcje?
a) Reakcja biuretowa – charakterystyczne dla związków zawierających wiązania peptydowe. W tej reakcji białka z wodorotleniekiem miedzi (II), powstałym z NaOH i CuSO4, tworzy się związek kompleksowy o BARWIE RÓŻOWOFILOTOWEJ.
b)Reakcja ksantoproteinowa – służy do wykrywania białek. Pod wpływem stężonego roztworu kwasu azotowego(V) zachodzi nitrowanie pierścieni aromatycznych zawartych w niektórych resztach aminokwasów białkowych. Powstałe pochodne nitrowe mają zabarwienie, dlatego białko barwi się w tej reakcji na ŻÓŁTO. Dodanie zasady azotowej zwiększa intensywność barwy – pojawia się zabarwienie POMARAŃCZOWE.
13.Aminy- to związki organiczne, pochodne amoniaku, w którym atomy wodoru zostały zastąpione grupami węglowodorowymi.
Wzór ogólny Amin I rzędowych:
R-NH2
R- gr. Węglowodorowe
NH2 - gr. Aminowa
14. nazwy systematyczne, amin tworzymy przez dodanie do nazwy węglowodoru „O” oraz Amina, np.:
CH3-NH2 (metanoamina)
grupa aminowa może zajmować różne miejsca, zaznaczamy je w środku nazwy podając „lokant”
* CH3-CH2-CH2-NH2 propan-1-amina
15. Najpopularniejszą aminą jest ANILINA o wzorze C6H5H2:
- Anilina jest bezbarwną, oleistą cieczą, która na powietrzu brunatnieje. Ma słaby, ale charakterystyczny zapach.
16. Otrzymywanie i właściwości chemiczne aniliny:
a) Otrzymywanie:
- z nitrobenzenu
C6H5NO2+3H2àC6H5NH2+2H20
nitrobenzen anilina
- z chlorowodorku aniliny
C6H5NH3Cl+NaOHàC6H5NH2+NaCl+H2O
anilina
b) właściwości chemiczne:
- anilina wykazuje charakter zasadowy, związku z czym reaguje z kwasami:
17. Występowanie i zastosowanie aminy:
- aminy wchodzą w skład barwników, jadów, toksyn, subst narkotycznych i odurzających
- aminy są powszechnie stosowane w przemyśle farmaceutycznym do produkcji środków ochronnych roślin, tworzyw sztucznych (polimery), barwników, materiałów wybuchowych, a także jako paliwo rakietowe.
majonezio