1. Czym zajmuje się biochemia?
BIOCHEMIA – dyscyplina naukowa opisująca składniki chemiczne organizmów (biochemia statyczna) oraz przemiany tych składników (biochemia dynamiczna). Całość procesów życiowych tzn. ogół reakcji chemicznych w organizmie żywym nazywamy metabolizmem, a substancje uczestniczące w tych reakcjach nazywamy metabolitami.
2. Jakimi cechami charakteryzują się reakcje biochemiczne?
*regulowanie ich przebiegu przez biokatalizatory zwane enzymami
*powiązanie z określonymi strukturami komórkowymi
*istnienie precyzyjnych mechanizmów integrujących poszczególne reakcje i procesy biochemiczne
*wymaganie tzw. fizjologicznych warunków przebiegu reakcji
*skojarzenie z przemianami energetycznymi
Ta ostatnia cecha jest wspólna zarówno reakcjom biochemicznym jak również chemicznym.
3. Co oznacza powiązanie reakcji biochemicznych z określonymi strukturami komórkowymi?
W komórce zachodzą różnorodne życiowe procesy. Zachodzić mogą one jedynie w określonych warunkach. Z tego względu w trakcie ewolucji komórka podawana była wielokrotnym przekształceniom, które prowadziły do wykształcenia struktur specjalistycznych, umożliwiających lub wspomagających zachodzenie poszczególnych procesów w sposób jak najbardziej efektywny i energooszczędny.
Budowa określonej struktury, jej właściwości, jak i obecność określonych enzymów posiadają ścisły związek z funkcją przez nią pełnioną, zatem również z zachodzącymi w niej reakcjami biochemicznymi.
Przykłady:
- cytoplazma jest wielofazowym układem, zmieniającym łatwo własny stan skupienia. Czasem zachowuje się jak substancja półpłynna (zol), a czasem jak półstała (żel). Dzięki niemal obojętnemu pH, stanowi skupienia, a także obecności wielu enzymów stanowi środowisko dla większości reakcji biochemicznych.
- lizosomy są małymi, otoczonymi pojedynczą błoną organellami, które mają lityczne zdolności, dzięki zawartości szeregu enzymów trawiennych rozkładających białka, kwasy nukleinowe, lipidy oraz węglowodany.
- mitochondria są miejscem oddychania komórkowego. Błona zewnętrzna mitrochondrium jest gładka, a wewnętrzna - pofałdowana, posiada tzw. grzebienie po to, by stworzyć więcej miejsca na wytworzenie energii. W grzebieniach znajdują się kanały białkowe, tzw. oksysomy, na szczycie których powstaje nośnik energii ATP.
4. Jak należy rozumieć „istnienie precyzyjnych mechanizmów integrujących poszczególne reakcje i procesy biochemiczne”?
Jeżeli organizm funkcjonuje normalnie, każda reakcja, która w nim zachodzi wynika z jego potrzeb. Jeżeli dana komórka potrzebuje jakiegoś składnika to w zależności od dostępnych surowców wybiera określony szlak, aby go wytworzyć ( ten składnik).
5. Co to są „fizjologiczne warunki przebiegu reakcji biochemicznych”?
Aby dana reakcja nastąpiła muszą występować odpowiednie warunki: ciśnienie, temperatura, obecność substratu i enzymów niezbędnych do zajścia danej reakcji.
Dane reakcje mogą zajść tylko w odpowiednich warunkach, a niekiedy także muszą je poprzedzać odpowiednie procesy, bez których dana reakcja nie może zajść. Fizjologicznymi warunkami można nazwać te panujące w organizmach żywych i zapewniające trwałość oraz efektywne działanie enzymów białkowych. Np. temp. około 36,6 st C i pH około 7 w organizmie człowieka.
6. Czym różni się wiązanie jonowe od wiązania atomowego związków chemicznych?
W wiązaniu jonowym atom silnie elektroujemny przejmuje elektron(y) walencyjne atomu słabo elektroujemnego (elektrododatniego). W wiązaniu jonowym siły elektrostatyczne przyciągania zapewniają trwałość cząsteczkową.
W wiązanie kowalencyjne (atomowe) polega na uwspólnieniu elektronów walencyjnych przez parę atomów o jednakowej elektroujemności bądź elektroujemności zbliżonej (wiązanie kowalencyjne spolaryzowane).
7. Podaj nazwy głównych grup funkcyjnych związków chemicznych
–OH – grupa hydroksylowa
-CO0H – grupa karboksylowa
-CHO – grupa aldehydowa
=CO – grupa ketonowa
-NH2 – grupa aminowa
-NO2 – grupa nitrowa
- SO3H – grupa sulfonowa
8. Na czym polega izomeria ketoenolowa? W jakich procesach biochemicznych ma ona znaczenie?
W cząsteczkach zawierających atomy wodoru i spolaryzowaną grupę funkcyjną, może wystąpić wędrówka protonu w ramach tej samej cząsteczki. Wędrówka taka możliwa jest w ketonach dzięki obecnej w nich grupie karbonylowej. Odwracalna wędrówka protonu od węgla do tlenu grupy karbonylowej prowadzi do zaistnienia równowagi dynamicznej dwóch form tego samego związku, które posiadają dwie różne grupy funkcyjne. Forma I jest ketonem, a druga II alkoholem (-ol) nienasyconym zawierającym wiązanie podwójne (-en) czyli „enolem”. Odmiany I i II nazywamy odpowiednio ketonową i enolową.
W organizmach żywych dominują związki o konfiguracji R, które prawidłowo spełniają swoje funkcje biologiczne, izomeria keto-enolowa nie jest specyficzna i powoduje, że pojawia się pewien procent konfiguracji S, które nie są przez organizm pożądane (uznawane wręcz jako toksyczne).
9. Na czym polega tautomeria związków organicznych?
TAUTOMERIA – współistnienie obok siebie dwóch odmian cząsteczek łatwo przekształcających się w siebie.
10. Co to są enancjomery?
ENACJOMERY - izomery optyczne, które są własnymi lustrzanymi odbiciami – jak prawa i lewa ręka (stąd nazwa „chiralny” dla atomu węgla w cząsteczce enancjomeru). Mogą istnieć tylko dwa enancjomery danego związku chemicznego. Niektóre enancjomery mają zdolność do skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego w prawo + lub lewo - , równo-cząsteczkowa mieszanina enacjomerów nie wykazuje optycznej czynności i nosi nazwę mieszaniny recemicznej
1. Jakie grupy funkcyjne występują w aminokwasach? Jaki charakter nadają one tym związkom?
Aminokwasy posiadają co najmniej dwie grupy funkcyjne: grupę aminową -NH2 oraz grupę karboksylową –COOH. Nadają charakter amfoteryczny, czyli możliwość tworzenia jonów obojnaczych w roztworach wodnych. Gdy występuje więcej grup –NH2 aminokwas zaliczamy do zasadowych – np. glutamina, lizyna. Gdy występuje więcej grup –COOH aminokwas jest kwasowy – np. kw. glutaminowy. W aminokwasach występują także grupy –OH (obojętne),
2. Jak powstaje wiązanie peptydowe?
WIĄZANIE PEPTYDOWE - powstaje przez połączenie grupy karboksylowej (-COOH) jednego aminokwasu z grupą aminową (-NH2) drugiego aminokwasu z wydzieleniem cząsteczki wody.
3. Jakie oddziaływania mogą występować pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów w białkach?
Mostki dwusiarczkowe, oddziaływania jonowe, wodorowe i hydrofobowe zilustrowane są kolejno od lewej do prawej strony
Występują też najsłabsze ze wszystkich wiązania van der Waalsa
4. Na czym polega oddziaływanie wodorowe (powstanie mostku wodorowego)?
Wiązanie wodorowe – rodzaj stosunkowo słabego wiązania chemicznego polegającego głównie na przyciąganiu elektrostatycznym między atomem wodoru i atomem elektroujemnym zawierającym wolne pary elektronowe. Klasyczne wiązanie wodorowe powstaje, gdy atom wodoru jest połączony wiązaniem kowalencyjnym z innym atomem o dużej elektroujemności (np. tlenem) i w ten sposób uzyskuje nadmiar ładunku dodatniego. W wyniku tego oddziaływania pierwotne, kowalencyjne wiązanie wodór – inny atom ulega częściowemu osłabieniu, powstaje zaś nowe, stosunkowo słabe wiązanie między wodorem i innym atomem (akceptorem wiązania wodorowego).
5. Co określa struktura pierwszorzędowa białek?
Struktura pierwszorzędowa - określa, w jaki sposób atomy w cząsteczkach białka są z sobą połączone wiązaniami kowalencyjnymi, czyli jak tworzą się łańcuchy. Inaczej struktura pierwszorzędowa określa kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym.
Określa, jakie aminokwasy w cząsteczkach białka są z sobą połączone wiązaniami peptydowymi, czyli jak tworzą się łańcuchy.
6. Co określa struktura drugorzędowa białek?
Określa dwie podstawowe formy występowania łańcuchów polipeptydowych – alfa helisa i forma harmonijkowa (pofałdowanej kartki), czyli w jaki sposób utworzone łańcuchy są ułożone w przestrzeni, czyli jakie formy przestrzenne (spirale, arkusze albo kule) tworzą one za pomocą wiązań wodorowych i innych oddziaływań, łączących różne łańcuchy lub różne części tego samego łańcucha
7. Co określa struktura trzeciorzędowa białek?
Określa najbardziej korzystne uporządkowanie przestrzenne poszczególnych części cząsteczki białka z punktu widzenia energetycznego; zależy od oddziaływań między łańcuchami bocznymi jednej lub większej liczby makrocząsteczek.
8. Co określa struktura czwartorzędowa białek?
Struktura czwartorzędowa - określa sposób przestrzennego powiązania kilku cząsteczek białkowych w jedną złożoną strukturę białka.
1. Jak zbudowany jest enzym?
ENZYM - rodzaj białek występujących naturalnie w organizmach żywych, których działanie sprowadza się do obniżenia energii aktywacji danych reakcji biochemicznych. Enzymy stanowią największą grupę tzw. biokatalizatorów.Jeżeli enzym jest białkiem złożonym, to składa się z:
*części białkowej nazywanej apoenzymem
*części niebiałkowej nazywanej koenzymem lub grupą prostetyczną enzymu(trwale) (w zależności od rodzaju wiązania łączącego ją z apoenzymem)centrum aktywne.
Enzym (holoenzym) dzieli się na część białkową (apoenzym) i niebiałkową (kofektor), która może być trwale (grupa prostetyczna) lub nietrwale (koenzym) powiązana z holoenzymem
2. Jaki jest mechanizm katalitycznego działania enzymów?
Reakcja katalizowana przez enzym rozpoczyna się od związania substratów przez centrum aktywne i powstania przejściowego kompleksu enzym – substrat (E – S). Następnie zachodzi właściwa reakcja połączenia cząsteczki substratów w produkt reakcji albo rozłożenie substratu na mniejsze cząsteczki. Reakcja kończy się uwolnieniem produktów przez enzym. Cząsteczka enzymu nie zużywa się podczas reakcji i po uwolnieniu produktów jest gotowa do przyłączenia nowych substratów.
3. Co to jest energia aktywacji?
ENERGIA AKTYWACJI – energia, którą muszą mieć cząsteczki, aby były zdolne do określonej reakcji chemicznej; energia aktywacji wyraża się zwykle w kilodżulach na mol (kJ/mol) reagujących cząsteczek; im mniejsza jest energia aktywacji, tym reakcja zachodzi szybciej.
4. Jak odczyn wpływa na aktywność enzymów?
Do utrzymania aktywności katalitycznej enzymy wymagają odpowiedniego odczynu pH środowiska. Dla większości enzymów optymalne jest pH 5,5 – 7,4. Znane są jednak enzymy, które działają najlepiej w środowisku kwaśnym (np. pepsyna w pH 1,5 – 2,7) lub zasadowym (trypsyna, chymotrypsyna – pH 8-9).
Środowisko silnie kwaśne i silnie zasadowe z reguły działa na enzymy denaturująco, niszcząc nieodwracalnie ich aktywność. Niewielkie zmiany pH nie dezaktywują enzymu, ale obniżają szybkość reakcji, ponieważ wpływając na stopień jonizacji enzymu i substratu, zmieniają warunki tworzenia się kompleksu enzym – substrat. Dla większości enzymów optymalne jest środowisko obojętne lub słabo kwaśne.
Białkowa struktura enzymów determinuje szereg i podstawowych właściwości oraz uzależnia ich działanie od tych samych warunków i czynników, które wpływają na stan fizykochemiczny białek.
*Wartość pH decyduje o stanie jonizacji polarnych grup białka enzymatycznego. Dla każdego enzymu istnieje odpowiednia wartość pH (optimum), zapewniająca zarówno najodpowiedniejszy stan jonizacji jego cząsteczki jak też optymalne warunki dla przekształceń chemicznych substratu. Im pH jest odleglejsze od punktu optymalnego, tym wolniejszy jest przebieg reakcji enzymatycznej. Przy zbyt niskim lub wysokim pH dochodzić może do denaturacji białka, czyli zaniku jego właściwości (inaktywacja)
5. Wymień klasy enzymów.
*oksydoreduktazy – katalizujące reakcje utleniania i redukcji
*transferazy – katalizujące reakcje przenoszenia grup funkcyjnych
*hydrolazy – katalizujące reakcje hydrolizy, czyli rozpadu wiązań z udziałem wody
*liazy – katalizujące niehydrolityczne rozrywanie wiązań
*izomerazy – katalizujące reakcje izomeryzacji, czyli przegrupowania wewnątrzcząsteczkowego
* ligazy – katalizujące tworzenie wiązań połączone z hydrolizą ATP;
6. Jakie reakcje katalizują enzymy klasy ...........?
Oksydoreduktazy à enzymy, których funkcja katalityczna polega na odszczepieniu atomów wodoru z odpowiedniego donora (związku oddającego H+) i przenoszeniu ich na odpowiedni akceptor (związek przyjmujący H+)
Transferazy à enzymy te mają zdolność do przenoszenia pewnych grup atomów (np. grupę metylowa CH3,karboksylową, acetylowi i inne)
Hydrolazy à klasa obejmująca enzymy katalizujące procesy hydrolizy wiązań estrowych, eterowych i peptydowych. Hydrolityczne rozbijanie tych wiązań zachodzi z równoczesnym dołączeniem elementów cząsteczki wody H+ i OH-
Liazy à enzymy rozrywające wiązania: S-C, C-N, C-O, C-S oraz C-halogen.. w odróżnieniu od hydrolaz w procesie rozszczepienia wiązań przez liazy nie biorą udziału cząsteczki wody.
Ligazy à (syntetazy) katalizują wytwarzanie nowych wiązań kowalencyjnych
7. Co oznacza cząsteczkowość reakcji chemicznej?
CZĄSTECZKOWOŚC REAKCJI – liczba cząsteczek biorących udział w najwolniejszym stadium reakcji. Cząsteczkowość i rząd reakcji wyznacza się tylko eksperymentalnie nie można obliczyć ich teoretycznie. Przez cząsteczkowość reakcji rozumiemy także ilość cząsteczek substratów biorących udział w reakcji elementarnej, ilość cząsteczek, które muszą się spotkać w jednym miejscu i czasie, by reakcja mogła nastąpić.
8. Co oznacza praktycznie rzędowość reakcji chemicznej?
RZĘDOWOŚĆ REAKCJI CHEMICZNEJ - suma wykładników potęg, w których występują stężenia reagentów w równaniu opisującym szybkość reakcji chemicznej.
Jest to ilość cząsteczek decydująca o szybkości reakcji.
9. Równanie Michaelisa-Menten i jego interpretacja.
Równanie te opisuje szybkość reakcji enzymatycznej V =
Równanie to pozwala obliczyć kinetyczne parametry reakcji enzymatycznych (Km i Vmax).
Km -> stała Michaellisa odpowiada jakiemu stężeniu substratu [S] przy którym szybkość reakcji V równa jest połowie szybkości max w Vmax. Stanowi wartość charakterystyczną dla danego enzymu w odpowiednich warunkach pH i temperatury. Określa powinowactwo dla danego enzymu do substratu znajdując wartość Km, można tak dopierać stężenia substratu, aby osiągnąć stan nasycenia enzymu substratem.
Przy niskich stężeniach substratów reakcja jest pierwszego rzędu, natomiast przy wysokich stężeniach substratów reakcja jest rzędu zerowego.
10. Jakie korzyści wynikają z transformacji Lineweavera-Burka i
równania Michaelisa-Menten?
Transformacja LB polega na linearyzacji równania MM i pozwala ona na proste wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji (Vmax) przy określonej ilości enzymu.
Równanie MM opisuje zależność szybkości reakcji od stężenia substratu: ...
Kasiaaa_aaa