Enz. to b. o właściw. kat, które posiadają zdolność zwiększania szybk. reak. chem. Obniżają en. aktywacji nie ulegając przemianie, dlatego nie zużywają się bezpośr. w wyniku reak.
KLASYFIKACJA: 1.oksydoreduktazy-kat.reak. oksydoredukcyjne (przenoszenie elektr. i prot. lub bezpośr. włączanie O2 do substr.). Nazwy potoczne: dehydrogenazy-gdy bezpośr. biorcami at.H są najczęściej koenzymy NAD, a ostatecznym akcep. O2, reduktazy-koenzymy NAD (najcz. zreduk.NADP) są donorami at.H, transhydrogenazy-at.H są przenoszone z jedn. NAD na drugi, oksydazy-akcept. at.H z zreduk.substr. jest bezpośr. O2, peroksydazy-akcept. at.H jest H2O2. 2.transferazy-enz. umożliwiające przenoszenie rodnika lub gr. z jednego zw. na drugi, albo wymianę rodnika lub gr. z at.H lub O innego zw. Rozróżniamy wiele rodz. w zależn. od przenoszonych gr. lub rodników, np.: metylo-,karboksylo-, formylo-,amidyno-,karbamoilotransferazy). 3.hydrolazy-kat. rozbicie wiąz. przy udziale H2O. W zależn. od rodz. atakowan. wiąz. rozróżniamy hydrolazy: -działające na wiąz. estrowe,
-monoestrów fosf., -diestrów fosf., -estrów kw.siarkowego,
-działające na zw. glikozylowe, -peptydów, -działające na wiąz. C-N różne od peptydowych, -na wiąz. P-N, -na wiąz. bezwodników kw. 4.liazy-kat.rozbicie wiąz. nie przez hydrolizę. Z substr. są uwalniane zw.drobnocząst. Czasem reak. przebiega odwrotnie.W zależn. od rodz. odszczepianych gr. rozróżniamy: dekarboksylazy-uwalniają CO2 z substr., aldolazy-uwaln.aldehydy, dehydratazy i hydratazy-uwaln. lub przylącz. H2O, amoniakoliazy-uwaln.NH3, desulfhydratazy-uwaln.H2S. Szczególnym rodz. liaz są syntazy. 5.izomerazy-kat.przekształcenia wewcząst. Zmiana inwersji przy C asy metr.-racemaza lub epimeraza, izomeria geometr. lub przesunięcie at.H wew.cząst-izomeraza, przemieszczenie gr. wew.cząst.-mutaza. 6.ligazy-kat.syntezę związaną z rozbiciem wiąz.pirofosf. w ATP lub w in. nukleotydach wysokoen. W nazewnictwie potocznym są to syntetazy, a te które kat. dołącz.do substr. CO2 to karboksylazy.
BUDOWA: *cz. białkowa- apoenzym, *cz. niebiałkowa- gr. prostetyczna lub koenzym. Koen. to drobnocząst. zw.org. lub jony nieorg., kt. obecność w cen.akt. enz.jest niezbędna do katalicz.funkcjonowania enz. Koen. współdziała z apoen. podczas katalizy (oddzielnie oba skł. nie posiadają właśc. katalitycznych). Na pow.cząst. znajduje się zagłębienie będące miej. wiąz. substr.-centrum aktywne, które tworzą reszty amoinokw. łańc.bocznych odpowiednio uporządk.w przestrzeni. W każdym cen.akt. można wyróżni. kilka rodz. reszt aminokw. pełniących różne funk. w kat. proc.: aminokw. kontaktowe (jeden lub więcej at. znajduje się w odległ. ok.0,2nm od substr.; wyróżnia się aminokw. wiąż.substr. z enz. oraz biorące bezpośr. udział w biokatalizie) i pomocnicze (nie stykając się z substr. pełnią funk. w proc.kat). Przestrz. dopasowanie substr. do cen.akt. umożliwia utworzenie kompl. enz-substr. (E-S), a w efek. obniżenie en. aktywacji reak.
Ogól. r-nie: enz+substr↔kompl.E-S↔kompl.E-P↔enz+prod. W strefie cen.akt. można wyróż. miejsce wiąz. substr., decydujące o swoistości substratowej i miejsce katalityczne, w kt. przebiega reak. Centrum allosteryczne, czyli miejsce regulatorowe to miejsce kt. cechuje specyficzność w stosunku do poszczeg. efektorów allos. Gr.chem. wiążące efektor allos. z miejscem allos. są in. niż te, które wiąż. substr. z cen.akt., gdyż efektor jest zw. o in. strukt. przestrz. niż substr. W skutek związania efektora allos. z miejsc.allos. następuje najprawdop. zmiana strukt.przestrz. cząst.białka (gdy efektor uaktywni enz. to jest aktywatorem, gdy spowoduje odkształcenie cen.akt. tak, że nie jest w stanie przyłączyć substr. to jest inhibitorem).
SWOISTOŚĆ DZIAŁANIA: *specyficzność substr.: warunkowana głównie wymar. przestrz. cen.akt. i konfig. przestrz. gr.wiązących substr.Cząst. różniące się od właściw. substr. nie mogą zbliżyć się do cen.akt. na długość wiąz., nie ulegają więc reakcji. Enz. mogą wykazywać niewielką spec. substr., np.lipazy mogą kat. rozkład wiąz. estrowych w dowolnych acyloglicerolach i mogą też hydroliz. estry innych alkoh. niż glicerol lub dużą spec.substr., np.ureaza kat.tylko rozpad mocznika na NH3 i CO2. Spec.substr. enz. działających na drobnocząst. substr. polega na tym, że: -enz.przejawia szczeg. aktywność kat. w stosunku do substr., kt. oprócz gr. reagującej zawiera in. gr.funkcyjne, -enz. działa tylko na jeden z Izom. optycznych danego zw.chem.(swoist.optyczna), -enz. szczeg. aktywnie kat. przemiany substr. o określ. dł. łańc.węgl. (zwiększ. lub zmniejsz. licz.gr. –CH2– powoduje osłabienie aktyw.kat.enzymu lub całkowicie ją znosi). *swoistość kierun. działania: swoistość dział. enz. jest bardzo wys. Polega na tym, że dany enz. kat. tylko jedn. z reak.chem. (i tylko w jedn. kierunku), w których moża brać udział substr. przyłączony do enz. Np. L-asparaginian może ulec przekształc. w obecności aminotransferazy asparaginiano. do szczawiooct, w obecności amoniakoliazy asparaginiano. do fumaranu lub może ulec dekarboksylacji do p-alaniny lub ot-alaniny pod wpływem 1- lub 4-dekarboksylazy. Cztery enzymy działające na ten sam substr. katalizują jego przemiany do czterech różnych prod.
PODZIAŁ: Ze wzgl. na rozmiar cząst. i ich strukt. wtórną enz. dzielimy na: monomeryczne-zbud. z jedn. łańc.polipept. (np.elastaza, lizozym, heksokinaza, trypsyna) lub z kilku połączonych mostkami disulf. (np.chymotrypsyna); właśc. molekul. i funk.katal. warunkuje strukt. I-,II- i III-rzęd., oligomeryczne-zbud. z kilku podjedn. (najczęś. łańc.polipept.), połączonych wyłącznie wiąz. niekowal.; wykazują strukt.IV-rzęd.; w określ. war. mogą ulegać rozpadowi na podjedn. (dysocj.) lub proc. łączenia się podjedn. (asocj. lub resocj.); strukt. przestrz. stabiliz. wiąz. hydrofob, wodor. i jon.; najczęśc. spotykane są dimery lub tetramery, kompl.wieloenzymowe-enz. kat. sprzężone ze sobą reak. biochem występujące w formie zasocjowanej.
...
gandziaa92