BIOCHEMIA:
Białka są to wielkocząsteczkowe biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach.
Aminokwasy tworzące białko ulegają skręceniu w strukturę przestrzenną, dzięki której białko może pełnić rolę biologiczną. Wyróżniamy następujące struktury:
Struktura pierwszorzędowa – strukturę pierwszego rzędu stanowi, jak w przypadku peptydów, kolejność aminokwasów w łańcuchu lub łańcuchach polipeptydowych oraz umiejscowienie wiązań disiarczkowych, jeżeli one w tych łańcuchach występują.
Struktura drugorzędowa białka – przestrzenne ułożenie fragmentów łańcuchów polipeptydowych. Przykładem struktury drugorzędowej jest helisa α, harmonijka β lub helisa kolagenu.
Struktura trzeciorzędowa białka – wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej
Struktura czwartorzędowa białka – opisuje wzajemne położenie łańcuchów polipeptydowych. Każdy z tych łańcuchów nazywa się podjednostką danego białka.
Istnieje wiele kryteriów podziału białek.
Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.
Białka proste (proteiny) - zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:
- protaminy – są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
- histony – podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem deoksyrybonukleinowym). W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.
- albuminy – białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu, krwi i mleku.
- globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
- prolaminy – są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
- gluteliny – podobnie jak prolaminy – to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
- skleroproteiny – białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.
Białka złożone:
- chromoproteiny – złożone z białek prostych i grupy prostetycznej – barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny.
- fosfoproteiny – zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.
- nukleoproteiny – składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteinów.
- lipidoproteiny – połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteiny są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.
- glikoproteiny – ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy. Glikoproteiny występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
- metaloproteiny – zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.
Rola biologiczna białek:
Katalityczna. Prawie wszystkie reakcje zachodzące w organizmach żywych zachodzą przy udziale enzymów – czyli silnych katalizatorów. Bardzo dużo znanych enzymów jest białkami. Ich działanie polega na zwiększeniu szybkości reakcji (zwykle zwiększają szybkość reakcji ok milion razy). Przykładem może być tu anhydraza węglanowa (dehydrataza węglanowa) występująca w erytrocytach ssaków, która katalizuje odwracalną reakcję powstawania jonu wodorowęglanowego (HCO3-) z wody (H2O) i dwutlenku węgla (CO2). Działanie anhydrazy węglanowej jest jedną z najszybszych reakcji enzymatycznych – w ciągu jednej sekundy cząsteczka tego enzymu potrafi uwodnić 106 cząsteczek dwutlenku węgla.
Transportującą i magazynującą. Transport i magazynowanie wielu małych cząsteczek i jonów zachodzi z udziałem swoistych białek.
Przykładami mogą być tutaj:
Hemoglobina – przenosi ona tlen (do wszystkich komórek ciała) oraz dwutlenek węgla (do płuc).Znajduje się w krwinkach czerwonych. Każda podjednostka zawiera jako grupę prostetyczną cząsteczkę hemu. Cząsteczka hemu zawiera położony centralnie atom żelaza (Fe2+) umożliwiający jej wiązanie cząsteczek tlenu (O2). Jedna cząsteczka hemoglobiny może przyłączyć od jednej do czterech cząsteczek tlenu, co powoduje że hemoglobina może występować albo w stanie odtlenowanym (deoxyHb) lub w różnym stopniu utlenowania (oxyHb). Hem nadaje białku (i krwi) czerwony kolor.
Mioglobina - magazynuje tlen w mięśniach czerwonych (poprzecznie prążkowanych). Podczas nadmiernego wysiłku, kiedy ciśnienie cząsteczkowe tlenu spada w mięśniach do bardzo niskiej wartości 5 mm Hg, mioglobina uwalnia zmagazynowane cząsteczki O2. Około 75% jej łańcucha występuje w formie ośmiu prawoskrętnych helis α o długości 7 - 20 aminokwasów. Grupę prostetyczną (niebiałkową) mioglobiny stanowi hem.
Ferrytyna – jest to białko, które magazynuje w wątrobie żelazo.
Ruch uporządkowany. Białka są głównym składnikiem mięśni. Przesunięcie się względem siebie dwóch włókien mięśniowych prowadzi do skurczu mięśnia. W skali mikroskopowej białka odpowiadają za ruchy uporządkowane takie jak na przykład:
- Przemieszczanie się chromosomów podczas mitozy
- Poruszanie się wici plemnika.
Przykładem białek odpowiadających za ruchy uporządkowane mięśni mogą być tutaj aktyna i miozyna.
Aktyna - białko wchodzące w skład kurczliwych filamentów aktynowych, stanowiących obok mikrotubul i filamentów pośrednich cytoszkielet komórki eukariotycznej. Aktyna występuje w dwóch postaciach: globularnej (aktyna G) i fibrylarnej (aktyna F). Cząsteczka G-aktyny zawiera miejsca przyłączania miozyny.
Miozyna - białko wchodzące w skład kurczliwych włókien grubych w komórkach, zwłaszcza w mięśniach. Bierze udział w konstrukcji sarkomeru składającego się z włókien cienkich (zawierających aktynę), grubych i elastyny. Podobne białkowe włókna biorą też udział w procesie kariokinezy, separując chromosomy przyczepione do telomerów w kierunku centromerów. Miozyna jest złożona z dwóch łańcuchów polipeptydowych.
Mechaniczno - strukturalna. Białka budujące organizmy odpowiadają za ich elastyczność oraz wytrzymałość. Przykładami białek pełniących tę funkcję są:
Kolagen – to główne białko tkanki łącznej. Posiada ono bardzo wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik ścięgien. Jest odpowiedzialny za elastyczność skóry. Zawiera duże ilości glicyny i proliny oraz dwa aminokwasy nie pochodzące bezpośrednio z translacji w rybosomach – hydroksyprolinę i hydroksylizynę. Kolagen występuje w wielu tkankach organizmu zwierząt a jego budowa jest zróżnicowana w zależności od funkcji i miejsca występowania.
Elastyna - białko strukturalne o budowie fibrylarnej, należące do skleroprotein, które występuje w tkance łącznej. Jest m.in. głównym składnikiem ścięgien, więzadeł, tkanki płucnej oraz ścian większych naczyń krwionośnych. Ze względu na obecność elastyny, tkanki w nią obfitujące po rozciągnięciu lub ściśnięciu odzyskują swój pierwotny kształt i wielkość (np. skóra).Elastyna składa się z ok. 750 reszt aminokwasowych, z których (podobnie jak w kolagenie) znaczną zawartość stanowią prolina (13%) i glicyna (34%).
Keratyna - białko fibrylarne, cząsteczki białka tworzą włókna. W komórkach nabłonkowych człowieka zidentyfikowano dwadzieścia izoform cytokeratyn, natomiast w komórkach innych ssaków wykazano około dziesięciu izoform tzw. keratyn twardych, obecnych w wytworach skóry: piórach, wełnie, rogach, paznokciach i innych. Białka keratynowe cechują się wysoką zawartością aminokwasów siarkowych: cysteina (17%), metionina (0,5%).
Immunologiczna. Białka wpływają na zdolność organizmu do obrony przed intruzami (bakterie, wirusy, grzyby, alergeny i inne substancje obce). Takie białka nazywamy przeciwciałami (immunoglobulinami). Wyłapują one nieproszonych gości, łączą się z nimi i w ten sposób chronią nas przed różnymi chorobami. Budowa przeciwciał wszystkich klas jest podobna. Są to białkowe cząsteczki o kształcie zbliżonym do litery „Y”, złożone z czterech glikozylowanych łańcuchów peptydowych. Dwa z tych łańcuchów, określane mianem łańcuchów ciężkich są dłuższe i związane ze sobą wiązaniami dwusiarczkowymi. Pozostałe dwa łańcuchy, nazywane lekkimi są związane z łańcuchami ciężkimi również za pomocą mostków dwusiarczkowych.
Wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych. Reakcje komórek nerwowych na bodźce przebiegają z udziałem białek receptorowych. Cząsteczki receptorowe podatne na pobudzenie przez małe swoiste cząsteczki, np. acetylocholinę są odpowiedzialne za przenoszenie impulsów w synapsach, czyli połączeniach między komórkami nerwowymi. Przykładem białka pełniącego tę rolę jest rodopsyna, nazywana też purpurą wzrokową. To światłoczuły barwnik występujący w narządzie wzroku (dokładniej w siatkówce).
Kontrola wzrostu i różnicowania. Kontrola odpowiedniej kolejności ekspresji informacji genetycznej jest zasadniczym warunkiem uporządkowanego wzrostu i różnicowania komórek. W organizmach wyższych wzrost i różnicowanie kontrolują białkowe czynniki wzrostu, np. czynnik wzrostu nerwu kieruje tworzeniem sieci nerwowej. Aktywność różnych komórek w organizmach wielokomórkowych koordynują hormony. Przykładem hormonów spełniających rolę kontroli mogą być insulina i glukagon.
Insulina – to anaboliczny hormon peptydowy o działaniu ogólnoustrojowym, odgrywający zasadniczą rolę przede wszystkim w metabolizmie węglowodanów, lecz także białek i tłuszczów. Składa się z 2 łańcuchów polipeptydowych A i B połączonych ze sobą dwoma mostkami disiarczkowymi: łańcuch A zawiera 21, a łańcuch B - 30 aminokwasów. Insulina produkowana jest przez komórki β (komórki beta) wysp trzustki (wyspy Langerhansa). Najważniejszym bodźcem do produkcji insuliny jest poposiłkowe zwiększenie stężenia glukozy we krwi. Dzięki zwiększeniu wytwarzania insuliny i jej wpływowi na komórki efektorowe (miocyty, adipocyty, hepatocyty) zwiększa się transport glukozy do wnętrza komórek, co obniża poziom glukozy we krwi. Działanie insuliny podlega homeostatycznej kontroli licznych mechanizmów, głównie hormonalnych. Wpływa między innymi na czynność jajników.
Glukagon - jest polipeptydowym hormonem wytwarzanym przez komórki A wysp trzustkowych. Hormon ten wykazuje działanie antagonistyczne w stosunku do insuliny, które przede wszystkim objawia się zwiększeniem stężenia glukozy we krwi. Cząsteczka glukagonu zbudowana jest z 29 aminokwasów. Glukagon wydzielony przez wysepki trzustkowe dostaje się do wątroby przez żyłę wrotną i tam prawie całkowicie jest pochłaniany, a do krwi krążenia ogólnego przedostaje się tylko jego niewielka ilość. W stanie głodu zwiększa się wydzielanie glukagonu, co powoduje zachowanie prawidłowego stężenia glukozy we krwi, co jest niezwykle ważne dla zachowania właściwego funkcjonowania mózgu. Glukagon i insulina należą do podstawowych regulatorów przemian węglowodanowych w organizmie, wpływają na aktywny transport przez błonę komórkową i biosyntezę białek i tłuszczów w komórkach.
PARAZYTOLOGIA:
Dipylidium caninum - tasiemiec psi – gatunek kosmopolityczny tasiemca, pasożytujący u psowatych, kotowatych i innych mięsożernych ssaków, a także sporadycznie u człowieka. Choroba wywoływana przez tasiemca psiego, dipylidoza, zazwyczaj ma u człowieka przebieg bezobjawowy.
Objawy i przebieg:
Większość infestacji Dipylidium caninum jest bezobjawowa. Zwierzęta zarażone tasiemcem przejawiają zachowania wskazujące na świąd okolicy odbytu (takie jak pocieranie nią o trawę lub chodnik). Mogą wystąpić objawy zaburzenia pracy przewodu pokarmowego. Najbardziej zaskakującą cechą zarażenia jest wydalanie proglotydów pasożyta. Mogą one być znajdywane w okolicy odbytu, w kale, pieluchach, niekiedy w pomieszczeniach w których przebywają zwierzęta i zarażone dzieci. Świeżo wydalone proglotydy mają zdolność ruchu i mogą być omyłkowo brane za czerwie much.
Epidemiologia:
Tasiemiec psi spotykany jest na całym świecie. Zarażenia ludzi notowano w Europie, na Filipinach, w Chinach, Japonii, Argentynie i USA.
Rozpoznanie:
Rozpoznanie opiera się na stwierdzeniu jaj lub proglotydów pasożyta w kale. Pojedyncze jajo jest okrągłe lub owalne i ma wielkość 35-40 µm (31-50 µm x 27-48 µm) i zawiera onkosferę zaopatrzoną w sześć haczyków. Jaja tworzą pakiety; w pakiecie znajduje się 5-15 (niekiedy więcej) jaj.
Jak zaraża się człowiek?
Podobnie jak zwierzę człowiek zaraża się zjadając pchłę z larwą tasiemca. Dzieje się tak wtedy, gdy zwierzę najpierw wygryza taka pchłę z własnej okrywy włosowej, a następnie liże człowieka lub gdy człowiek całując psa lub kota przypadkowo ją połknie. Głaskanie zwierząt, a następnie spożywanie pokarmu bez umycia rąk, może także skutkować zarażeniem. Człony maciczne Dipylidium caninum, kształtem przypominają pestki ogórka lub dyni.
Charakterystyka pasożyta i cykl życiowy
Tasiemiec psi jest kosmopolitycznym pasożytem, spotykanym w jelicie cienkim psów, kotów, lisów i innych mięsożernych ssaków. Skoleks tasiemca psiego wyposażony jest w cztery przyssawki i 4–7 rzędów haczyków.
Proglotydy tego gatunku, po oderwaniu się od strobilii, mają zdolność samodzielnego poruszania się.
Żywicielem pośrednim pasożyta są owady (larwy pcheł i postaci imaginalne wszołów), larwa typu cysticerkoid rozwija się w ich hemocelu. Po metamorfozie larw cysticerkoid pozostaje w ich organizmie.
Cykl rozwojowy
- Dorosła postać żyje w jelicie cienkim psa, kota, człowieka (żywiciela ostatecznego) - Dojrzałe człony tasiemca odrywają się i wędrują w kierunku odbytu (ruchliwe, pełne jaj) - Zostają wydalone - Jaja zostają połknięte przez pchły, - W pchłach rozwijają się larwy - Żywiciel ostateczny połyka pchłę (np. pies wylizując sierść, człowiek całując psa)
Hymenolepis nana - tasiemiec karłowaty - jest najmniejszym tasiemcem bytującym w formie dojrzałej w jelicie cienkim człowieka. Długość tasiemca karłowatego waha się od 2,5 cm do 5 cm. Jest to bardzo niebezpieczny pasożyt, bo prawie nigdy nie występuje pojedynczo, zawsze działa w dziesiątkach, a nawet setkach osobników. Występuje bardzo często w krajach o klimacie ciepłym i suchym, gdzie infestacja u dzieci może osiągać nawet 10%. W Polsce inwazje tego pasożyta rejestrowane są sporadycznie.
Na głowie oprócz 4 przyssawek ma wieniec haczyków, a człony mają charakterystyczny kształt trapezu.
W mechanizmie zarażeń tasiemcem karłowatym zwraca się uwagę na znaczenie bezpośredniego kontaktu osobników zarażonych z tej samej populacji. Stąd najczęściej ten typ tasiemca występuje u dzieci.U człowieka tasiemiec może występować jednocześnie w postaci dojrzałej ( w świetle jelita) i w postaci larwalnej ( w kosmkach).
Objawy zakażenia:
- brak apetytu,- mdłości,- wymioty,- bóle głowy,- bóle brzucha,- zwiększone pragnienie,- nieregularne i nieprawidłowe wypróżnienia,- przyśpieszone bicie serca,- niespokojny sen,- zmęczenie i senność,- bladość skóry.
U dzieci można także zaobserwować spadek masy ciała, niepokój ruchowy, drgawki oraz zaburzenia snu.
Sposób zakażenia
Zarażenie tasiemcem karłowatym następuje przez spożycie pokarmów zanieczyszczonych jego jajeczkami. W przewodzie pokarmowym człowieka z jajek wylęgają się larwy, które wnikają w błonę śluzową jelita. Rosnąc przekształcają się one stopniowo w dorosłe...
Delightful93