łańcuch oddechowy.pdf
(
632 KB
)
Pobierz
6107858 UNPDF
2008 by Nixon
Organizacja łańcucha oddechowego
Wkładłaocuchaoddechowegowchodzą4kompleky
- 3 pompy protonowe (kompleksy I,III,IV)
- 1komplekizyczniezwiązanyzcyklemkreba(kompleks II)
Przepływelektronówprzeztekomplekypowodujeprzepływprotonów wpoprzekbłony(odmatrixdo
przetrzenimidzybłonowej)
NADH
Oksydoreduktaza = kompleks I
NADH-Q
Ubihinon (Q)
reduktaza Bursztynian-Q = kompleks II – donorem H i e jest FADH2
Oksydoreduktaza
Q-cytochromC = kompleks III
Cytochrom C
Oksydaza
cytochromu C = kompleks IV
O2
Koenzym Q
- pochodnachinonowazdługimogonemizoprenowym(liczbajednotekizoprenowychzależnaodgatunku,
człowiekmaQ10)
- wytpujew3stanach utlenienia:
- dołączenie1elektronui1protonupowodujeprzejciedoemichinonu(QH )
- podołączeniukolejnegoprotonuielektronupowtajeQH2- ubichinol
1
- najbardziej utleniona forma Q ma dwie grupy ketonowe
2008 by Nixon
ETAPY FOSFORYLACJI OKSYDACYJNEJ
1)
Elektrony z NADH wchodządołaocuchanapoziomieoksydoreduktazyNDH-Q.
- Jettopompaprotonowa,kodowanaprzezgenomyjądrowyimitochondrialny
(jakpozotałedużepompy)
- maztałtliteryL
Pierwzyetappoleganaprzenieieniuelektronównagrupprotetycznąkompleku– mononukleotyd
lawinowy(FMN)któryprzechodziwormzredukowaną(FMNH2)anatpnieprzekazanieelektronówna
zeregcentrówżelazo-iarkowychtanowiącychdrugitypgrupprostetycznych oksydoreduktazy NADH-Q.
Elektronyzcentrówżelazo-iarkowychąnatpnieprzekazywanenakoenzymQ
Przejcie2elektronówzNDHdokoenzymuQzaporednictwemokydoreduktazyNDH-Q powoduje
wypompowanie4jonówwodoruzmatrixmitochondrialnej
2
)przeniesienieFDH2powstałegoprzyutlenianiu bursztynianu do fumaranu
(dehydrogenazaburztynianowa)zachodzidzikikomplekowireduktazaburztynian-Q(którego
dehydrogenazaburztynianowatanowiczd)FDH2nieopuzczakomplekuII,jegoelektronyą
przenozonenakoenzymQktóryprzekztałcaiwubichinolWprzeciwieotwiedopozotałychkompleków
tenniepompujeprotonów,dlategoprzytulenianiuFDH2powtajemniejTP
3
)przepływelektronówzUbichinoludocytochromuc(przezoksydoreduktazęQ-cytochrom c)
CytochromctobiałkozawierającehemjakogrupprotetycznąPodczatranportuelektronówjonżelaza
przechodziz+2na+3FunkcjąokydoreduktazyQ-cytochromcjetkatalizowanieprzenieieniaelektronówz Q
nacytcorazwpompowanieprotonówdoprzetrzenimidzybłonowej
Budowa oksydoreduktazy Q-cyt. C (nazywanejteżcytochromembc1)
- dimer,każdymonomerkładaiz11podjednotek
- zawiera w sumie 3 hemy wbudowane w2podjednotki(połączonezbiałkiem kowalencyjnie)
- podjednostka c1 posiada hem typu c
- grupąprotetycznąjetprotoporirynaIX
- zawieracentrumżelazo-siarkowe
- zawieradwamiejcawiążąceubichinon: Q
0
i Q
i
CYKLQ(przeniesienieelektronówzQdocytochromuc)
1)
ZwiązanieUbichinolu(QH2)zmiejcemQ0
a.
Ubichinolmadwaekektronyktóreoddajepokolei
i.
Pierwszy przechodzi najpierw do centrum Fe -S
ii.
Z centrum Fe-S do cytochromu c1
iii.
Nakoocudociera do miesca docelowego – cytochromuc(przekztałcaiworm
zredukowaną)
iv.
DrugiprzechodzinajpierwdocytochromubL,natpniedobHiwrezciedo
ubichinonuzwiązanegozmiejcemQi– cząteczkaubichinonu(Q)redukujeido
anionuemihinonowego(Q·
-
)
PodczautlenieniaQH2doQzotająwypompowane z matrix dwa protony
2
- podjednostka b posiada hem typu bL i bH (L-low, H-high powinowactwo substratowe)
2008 by Nixon
Cyt c
2 H+
Fe-S
Q
0
QH2
Q
wymiana Q na QH2 (w mie js cu Q0)
Oddaniekolejnych2elektronówdo
bL
nowe go cytochromu c (poprzedni
poprzyjciueoddyocjował)iQ*-
bH
utworzonypoprzyjciutegoelektronu
Q
Q * -
rodnik aniono hinonowy pobiera z ma tri x
2 H+
Miejsce Q
i
2 H+
tuznównatpuje
wymiana Q na QH2
(miejsce Q0)
Q
QH2
oraz wymiana QH2
w miejscu Qi na Q
całycyklpowtarzai
QH2
Q*-
4) Oksydaza cytochromu c katalizuje redukcjętlenudowody
2
H+
- 13 podjednostek (podjednostki I,II i III koduje genom mitochondrialny)
- zawiera dwa hemy
1) hem a
2) hem a3
- zwiera 3 jony miedzi:
1) centrum miedziowe A zawiera dwa jony (
centrum CuA/CuA
– dwajonymiedzipołączonez
dwoma resztami cysteiny)
2) centrum miedziowe B zawiera jeden jon miedzi skoordynowany z 3 resztami histydyny
(
centrum CuB
)
3
cyt c1
Budowa oksydazy cytochromu c:
2008 by Nixon
Cykl:
1)
Enzymmuibydwtaniecałkowitegoutlenienia
2)
CytochromcprzekazujejedenelektrondoCu/Cu,kądelektronprzemiezczaidohemu a, a
natpniedohemua3iwrezciedoCuBgdzieormmiedziCu2+redukujedoCu+
3)
Drugacząteczkacytcprzekazujedrugielektroniwzytkoodbywaidokładnietakamoalecały
procezatrzymujeinaetapiehema3ŻelazozawartewtymhemieredukujeizFe3+doFe2+itym
amymzykujemożliwodwiązaniatlenu(takjakwhemoglobinie)
4)
Pozwiązaniutlenuprzezżelazo(hema3)idzikiizycznejblikociCuBwpotacizredukowanej
natpujezredukowanietlenudonadtlenkuktórytworzymotek nadtlenkowy midzyFe3+aCuB2+
Cyt c
nowy cyt c
CuA/CuA
Hem a
Cu+
CuB
Fe
Fe2+
Hem a3
O2
O
Cu
OH - Cu
O
H
- Cu
O
Fe - O
H
Fe4+ = 0
Fe
H +
H+
2H2O
H+
H +
4
2008 by Nixon
5)
Dodanietrzeciegoelektronuzcytochromucatakżeprotonu,powodujezerwaniewiązaniaO-O i
powstanie grupy Fe
4+
= O (ferrylowej) oraz CuB
2+
- OH
anatpnieredukcjgrupyerrylowejdoFe
3+
- OH
6)
Reakcja przyłączeniakolejnych2protonówpowodujeuwolnieniewodyipowrócenieenzymudotanu
wyjciowego
4 zredukowane cytochromy c + 4H
+
ma trix
+ O
2
-----------> 4 utlenione cyt c + 2 H
2
O
UWAGA:
Wtokuewolucjiokydazarozwinłazdolnodpompowania4dodatkowychjonówH+zmatrixdoprzestrzeni
midzybłonowejSumaryczniewicwrównaniupowinnobyd
4 zred. Cyt. c + 8 H
+
ma rtix
+ O
2
------------> 4 utl. Cyt c + 2H
2
O + 4H
+
midzybłon
Miejsca powstawania energii w łańcuchu oddechowym
Tranportelektronówprzezłaocuchoddechowypowodujewypompowanieprotonówzmatrixdoprzetrzeni
midzybłonowejUzykanygradientprotnowyipotencjałtworząiłprotonomotorycznąwykożytywanądo
syntezy ATP.
Budowa syntazy ATP
:
F
0
– ragmentprzewodzącyprotony
- wjegokładwchodzipiercienzbudowanyz10-14 podjednostek c – „WIRNIK”
- dotronyzewntrznejpiercieniaprzylegajednapodjednostka a.
F
1
– ragmentkatalityczny,wytającydomatrix
- zbudowanyz3łaocuchówα,trzechβ,orazpojednymγ,Δ,ε(α3β3γΔε)
- łaocuchyαiβ(ułożonenaprzemiennie)tworzągłówkpodjednotkiF1
- położonycentralnietrzonekzawierabiałka γiε(podjednotkaγwchodzidogłówki
zbudowanejzpodjednotekαiβtakżekażdapodjednotkaβoddziaływujezinną
czciąbiałkaγ
Podjednostki F
1
i F
0
ązeobąpołączoneprzeztrzonek
zbudowanyzγiε,orazmotekzbudowanyzdwóchbiałekb,
któryłączypodjednotkeaipodjednotkΔ
FRAGMENT F
1
– skierowany do matrix
FRAGMENT F
0
– wwewbłonie
5
Wkładwchodządwiepodjednotki
Plik z chomika:
mariz.tbg
Inne pliki z tego folderu:
wykład lipidy cz. 2.docx
(22299 KB)
wykład lipidy cz. 1.docx
(20009 KB)
aminokwasy opracowanie.docx
(42707 KB)
Opracowanie zagadnień biochemia.docx
(4059 KB)
Przemiany aminokwasów.pdf
(4242 KB)
Inne foldery tego chomika:
ćwiczenia
giełdy
podręczniki
wykłady
Zgłoś jeśli
naruszono regulamin